几丁质酶活性的测定⑴ 几丁质酶几丁质是绝大多数真菌细胞壁的主要成份而在植物中却不存在但高等植物普遍存在着几丁质酶并可通过几丁质酶催化几丁质的水解使植物具有抵御真菌侵染的能力(Shibuya and Minami 2001)在正常情况下高等植物的几丁质酶表达水平很低而当植物体遭受到病原真菌细菌和病毒侵染机械创伤或乙烯处理时 其表达活性显著增强特别是在β-13-葡聚糖酶的协同作用下可明显抑制真菌
大豆制品中脲酶活性的测定定性法:酚红法一原理:酚红指示剂在pH 6.4-8.2时由黄变红大豆制品中所含的尿素酶在pH=7.0T=30℃时可将尿素水解产生氨释放的氨可使酚红指示剂变红根据变红的时间长短来判断脲酶活性的大小二仪器和试剂:粉碎机:粉碎时不产生强烈发热分析天平25ml纳式比色管恒温水浴锅0.1酚红指示剂:0.1g苯酚红溶于100ml 95乙醇溶液结晶尿素三方法:将试样粉碎准确称取0.
蛋白酶活力的测定实验目的 1了解碱性蛋白酶活力测定的原理 2掌握碱性蛋白酶活力测定的方法实验原理蛋白酶在一定条件下不仅能够水解蛋白质中的肽键也能够水解酰胺键和酯键因此可用蛋白质或人工合成的酰胺及酯类化合物作为底物来测定蛋白酶的活力本实验选用酪蛋白为底物测定微生物蛋白酶水解肽键的活力酪蛋白经蛋白酶作用后降解成相对分子质量较小的肽和氨基酸在反应混合物中加入三氯醋酸溶液相对分子质量较大的蛋白质和肽就沉淀
尿素酶的测定试剂:苯酚红乙醇溶液2测定方法: 将试样粉碎称试样转入试管中加入结晶尿素3-5滴苯酚红指示剂加20-30mL蒸馏水摇动10秒钟于30度水浴中观察溶液颜色记录呈现粉红色时的时间3尿素酶活性的结果表示:1min内呈粉红为:活性很强区1-5 min内呈粉红为:活性强5-15 min内呈粉红为:有点活性15--30 min内呈粉红为: 无活性美国大豆协会方法:原理:在有指示剂酚红存在的
尿素酶的测定(定性)试剂:苯酚红乙醇溶液2测定方法: 将试样粉碎称试样转入试管中加入结晶尿素3-5滴苯酚红指示剂加20-30mL蒸馏水摇动10秒钟于30度水浴中观察溶液颜色记录呈现粉红色时的时间3尿素酶活性的结果表示:1min内呈粉红为:活性很强区1-5 min内呈粉红为:活性强5-15 min内呈粉红为:有点活性15--30 min内呈粉红为: 无活性美国大豆协会方法:原理:在有指示剂酚
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蛋白酶活性的测定方法(GB/T23527-2009)1 原理 蛋白酶对酪蛋白、乳清蛋白、谷物蛋白等都有很好的水解作用。磷钨酸和磷钼酸混合试剂,即福林-酚试剂,碱性条件下极不稳定,易被酚类化合物还原而呈蓝色反应(钨兰和钨兰混合物)。由于蛋白质中含有具有酚基的氨基酸(酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸),因此,蛋白质及其水解产物也呈此反应。利用蛋白酶分解酪素(底物)生成含酚基氨基酸的呈色反应,来间接测定蛋白
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胰蛋白酶活性测定在动物胰脏中胰蛋白酶是以无活性的酶原状态存在的在生理条件下胰蛋白酶原随胰液分泌至十二指肠后在小肠上腔有Ca2的环境中为肠激酶或胰蛋白酶所激活其肽链?N?-端的赖氨酸与异亮氨酸之间的一个肽键被水解失去一个酸性6肽其分子构象发生一定的改变后转变为具有催化蛋白质水解活性的胰蛋白酶胰蛋白酶原分子量约为24?000其等电点为pH8.9胰蛋白酶的分子量约为23?400其等电点为pH?10
过氧化物酶活性的测定POD一原理:过氧化物酶催化过氧化氢氧化酚类的反应产物为醌类化合物此化合物进一步缩合或与其他分子缩合产生颜色较深的化合物本实验以邻甲氧基苯酚(即愈创木酚)为过氧化物酶的底物在此酶存在下H2O2可将邻甲氧基苯酚氧化成红棕色的4-邻甲氧基苯酚红棕色的物质可用分光光度计在470nm处测定其消光值即可求出该酶的活性二实验准备仪器:分光光度计离心机秒表天平研钵磁力搅拌器试剂:愈创木
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