复旦大学《生物化学A(上)》课程教学大纲表课程代码 2700051编写时间 2000课程名称生物化学A(上) 英文名称 Biochemistry(A,I)学分数 3周学时 3任课教师* 黄伟达 王维荣开课院系** 生命科学学院预修课程 普通生物学 有机化学课程性质:生命科学学院(理科)专业基础课教学目的:通过本课程的教学,
蛋白质-酶2014年3月24日1蛋白质结构与功能2肌红蛋白(Myoglobin) 肌红蛋白是一个只有三级结构的蛋白质,有8段α –螺旋结构,分别成为A B C D E F G H肽段。整条多肽链折叠成紧密球状分子,氨基酸残基上的疏水侧链大都在分子内部,富极性及电荷的则在分子表面,因此水溶性较好。Mb分子内部有个袋形空穴,血红素居于其中。His E7 and F8 are the only pola
生 物 化 学A(上)(Biochemistry A I)学分数 3周学时 3课程性质:生命科学学院(理科)专业基础课预修课程:有机化学、普通生物学教学目的:通过本课程的教学,帮助学生掌握组成生物体各类物质(包括氨基酸、多肽、蛋白质、酶、核酸、糖类、脂类、维生素、激素等)的结构和功能基本内容:生物化学绪论、水分子、氨基酸、蛋白质的一级结构、蛋白质的高级结构、蛋白质的结构与功能、蛋白质的理化性质
生物化学A(上)习题课王维荣2015-06关于计算1、双H方程:Henderson-Hasselbalch方程 pH = pK +log[质子受体]/[质子供体] = pK + log[碱]/[酸]计算赖氨酸的ε- NH3+ 20%被解离时的溶液pHpKa3= 1053pH = pKa + log (ε-NH2 /ε-NH3+)= 1053+log ( 02/08) =9927计算谷氨酸的 γ-C
酶蛋白质功能2014年3月31日生物催化剂(biocatalyst)酶是一类由活细胞产生的,对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。核酶(ribozyme):具有高效、特异催化作用的核酸,主要参与RNA的剪接。酶的分子结构与功能 The Molecular Structure and Function of Enzyme 酶的分子组成单纯酶 (simple enzyme)结合酶 (conju
蛋白质2014年3月10日上节复习氨基酸L-氨基酸的基本结构CHH2NCOOHRα碳原子,不对称碳原子侧链残基:在肽链中每个氨基酸都脱去一个水分子,脱水后的残余部分叫残基(residue), 因此蛋白质肽链中的氨基酸统统是残基形式。Chiral carbonL型氨基酸与D型氨基酸22种一级氨基酸的名称与符号*Alanine丙氨酸AlaAArginine精氨酸ArgRAsparagine天冬酰氨A
生物化学A(上) (2006级)期末考试分析一、是非题1 肽键的平面结构是由Emil Fischer首次提出来的。2 人体中游离型的氨基酸只有20种。3.PTH-AA是氨基酸的衍生物。4 “蛋白质变性主要是由于氢键的破坏”的概念是由Anfinsen提出的。5.RNA分子由于比DNA分子多了一个羟基而对碱稳定。6.绝大部分Pro处在球蛋白的表面。7 二肽Lys·Lys的pI值较Lys为小。8.苯丙
水氢键极性浸透压: Π=icRT酸碱度: pH = -log[H+]缓冲液:Henderson-Hasselbalch方程: pH = pKa +log[质子受体]/[质子供体]蛋白质的基本单位━氨基酸郑煜芳2014年3月3日什么是蛋白质蛋白质(Protein)是由多种(20种)氨基酸,按照一定的顺序,通过肽键连接形成的一条或多条肽链组成的生物大分子。蛋白质是生命活动的重要物质基础,没有蛋白质就
蛋白质2014年3月17日蛋白质结构的层次 一级结构:氨基酸序列 二级结构:α螺旋,β折叠超二级结构Module, Motifdomain(结构域) 三级结构:所有原子空间位置四级结构:蛋白质多聚体肽链中的肽平面蛋白质二级结构的主要形式 ?-螺旋 ( ?-helix )?-折叠 ( ?-sheet ) ?-转角 ( ?-turn ) 无规卷曲 ( random coil ) α- 螺 旋 的 特
生物化学(上册)期末复习试题 ^^老罗制作^^6 选择题米氏常数Km与下列那种因素无关:A pHB 温度 C 酶浓度 D 底物蛋白质结构中的二硫键是由两个()共价交联形成。A 胱氨酸B 半胱氨酸C 甲硫氨酸D 丝氨酸纤维素是由许多葡萄糖以()构成的。A α-1,4糖苷键 B α-1,6糖苷键C β-1,4糖苷键 D β-1,6糖苷键SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳完全是根据蛋白质的()来分离不同的蛋白
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