1Protein Folding第二讲 蛋白质的折叠(2)杨永亮2015年2the Cα-Cα distance cut-off is 4 ? 即产生局部有效接触的氨基酸基团的Cα原子不超过这个距离范围Contact order (CO, 接触序)3CO模型指出,对于两态折叠蛋白, 局部有效接触(CO)越多,接触序的值越小,折叠速率(k)越快Conclusion 01: <4CO模型的提出表明蛋白
1Protein Folding第二讲 蛋白质的折叠(01)杨永亮2015年234Folding-无序到有序driving force(驱动力)5Folding configurations(折叠构象) 6How many accessible configuration for a protein consisting of 100AA (amino acids) during folding
Protein Misfolding and Diseases第三讲 蛋白质的错误折叠 与疾病杨永亮2015年蛋白质折叠为正确的三维空间结构S1DNA RNAProein翻译过后的质量控制S2质量控制是王道!S3质量控制 (Quality Control)通过分子伴侣与错误折叠的蛋白质上暴露的疏水面结合,防止聚合、促进蛋白质的折叠和组装; 通过蛋白酶来清除不可逆损伤的蛋白质,来保持细胞的正常功能。
蛋白质概述H 20种氨基酸的英文名称缩写符号及分类如下: 蛋氨酸 methionine Met M 吲哚环 谷氨酰胺 glutamine Gln Q >pIpH<pI pH=pI pH > pI正电荷
§ 蛋白质的理化性质二胶体性质直径在1-100 nm范围内的质点所构成的分散体系胶体胶体形成的条件:直径在1100 nm 之间适合布朗运动带有同种电荷不易聚集形成大颗粒沉淀质点能与溶剂形成溶剂化层对于蛋白质:直径在2 20 nm分子表面为亲水内部为疏水适当pH下带同种电荷2. 使蛋白质变性的因素1)物理因素:高温高压射线等2)化学因素:强酸强碱重金属盐等
第二章 蛋白质化学1878年,思格斯《反杜林论》:“生命是蛋白体的存在方式,这种存在方式本质上就在于这些蛋白体的化学组成部分的不断的自我更新。” 蛋白体是生命的物质基础;生命是物质运动的特殊形式,是蛋白体的存在方式;这种存在方式的本质就是蛋白体与其外部自然界不断的新陈代谢。功能的多样性:酶催化、调节、转运、贮存、运动、结构、保护和进攻、异常功能(吸附弹性)等。Preface:Vital Bio-f
单击此处编辑母版标题样式单击此处编辑母版文本样式第二级第三级第四级第五级目 录第二节第三节第四节第五节第一节第六节目 录第二节第三节第四节第五节第一节第六节单击此处编辑母版标题样式单击此处编辑母版文本样式第二级第三级第四级第五级多肽与蛋白质第二章Peptides and Proteins 1833年Payen和Persoz分离出淀粉酶1864年Hoppe-Seyler从血液分离出血红蛋白
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(一)根据蛋白质组成成分 主要有CHON和S有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁铜锌锰钴钼个别蛋白质还含有碘 丙氨酸OCHCOOHCHCOOHNH2CHCOOHHO-H2N-C-CH2-CH23.酸性氨基酸 (2种) HOOC-CH2-CH2NH-NHNH--胱氨酸CHCOOHCH2阳离子RCHCH波长(nm)OCO2肽键OH酸CH 4.肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全被称为氨基酸残基(r
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