1Protein Folding第二讲 蛋白质的折叠(01)杨永亮2015年234Folding-无序到有序driving force(驱动力)5Folding configurations(折叠构象) 6How many accessible configuration for a protein consisting of 100AA (amino acids) during folding
1Protein Folding第二讲 蛋白质的折叠(2)杨永亮2015年2the Cα-Cα distance cut-off is 4 ? 即产生局部有效接触的氨基酸基团的Cα原子不超过这个距离范围Contact order (CO, 接触序)3CO模型指出,对于两态折叠蛋白, 局部有效接触(CO)越多,接触序的值越小,折叠速率(k)越快Conclusion 01: <4CO模型的提出表明蛋白
Protein Misfolding and Diseases第三讲 蛋白质的错误折叠 与疾病杨永亮2015年蛋白质折叠为正确的三维空间结构S1DNA RNAProein翻译过后的质量控制S2质量控制是王道!S3质量控制 (Quality Control)通过分子伴侣与错误折叠的蛋白质上暴露的疏水面结合,防止聚合、促进蛋白质的折叠和组装; 通过蛋白酶来清除不可逆损伤的蛋白质,来保持细胞的正常功能。
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1Protein Structures第一节 蛋白质结构基础2Secondary Structure (二级结构)Primary Structure (一级结构)Tertiary Structure (三级结构)supersecondarystructure or motif (超二级结构) domain (结构域)Quaternary Structure (四级结构)Hierarchy of P
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蛋白质概述H 20种氨基酸的英文名称缩写符号及分类如下: 蛋氨酸 methionine Met M 吲哚环 谷氨酰胺 glutamine Gln Q >pIpH<pI pH=pI pH > pI正电荷
§ 蛋白质的理化性质二胶体性质直径在1-100 nm范围内的质点所构成的分散体系胶体胶体形成的条件:直径在1100 nm 之间适合布朗运动带有同种电荷不易聚集形成大颗粒沉淀质点能与溶剂形成溶剂化层对于蛋白质:直径在2 20 nm分子表面为亲水内部为疏水适当pH下带同种电荷2. 使蛋白质变性的因素1)物理因素:高温高压射线等2)化学因素:强酸强碱重金属盐等
第二章 蛋白质化学1878年,思格斯《反杜林论》:“生命是蛋白体的存在方式,这种存在方式本质上就在于这些蛋白体的化学组成部分的不断的自我更新。” 蛋白体是生命的物质基础;生命是物质运动的特殊形式,是蛋白体的存在方式;这种存在方式的本质就是蛋白体与其外部自然界不断的新陈代谢。功能的多样性:酶催化、调节、转运、贮存、运动、结构、保护和进攻、异常功能(吸附弹性)等。Preface:Vital Bio-f
一种全自动的蛋白质折叠进化分类: Dali结构域词典第三版A fully automatic evolutionary classification of protein folds:Dali Domain Dictionary version 3Sabine Dietmann Jong Park Cedric Notredame1 Andreas Heger Michael Lappe
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